蛋白质的三级结构是指 整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是蛋白质分子在三维空间中的整体构象。这种结构是在二级结构和超二级结构的基础上，通过氨基酸侧链之间的各种相互作用（如疏水相互作用、氢键、范德华力和静电作用）进一步盘绕、折叠形成的。三级结构的形成使肽链中所有的原子都达到空间上的重新排布，是建立在二级结构、超二级结构和结构域基础上的球状蛋白质的高级空间结构。
具体来说，蛋白质的三级结构包括以下几种主要特征：
α-螺旋：
当多肽链中相邻氨基酸残基间形成氢键时，可使多肽链围绕中心轴呈螺旋状盘绕，即为α-螺旋。α-螺旋位于蛋白质分子内部，通过氢键稳定。
β-折叠：
β-折叠是由多肽主链骨架上的羰基氧和胺基氮原子之间形成的氢键所维持的二级结构，通常出现在蛋白质分子表面，表现为规则排列的平行或反向排列的片层结构。
无规卷曲：
无规卷曲是指蛋白质分子中没有固定规律的局部弯曲部分，其长度不一且没有特定的方向性。无规卷曲分布在整个蛋白质分子中。
二硫键：
二硫键存在于蛋白质分子内部，通常位于α-螺旋或β-折叠区域附近，有助于稳定蛋白质的构象。
离子键和氢键：
三级结构的形成主要靠离子键、氢键等次级键的维系固定。
结构域：
较大蛋白质的三级结构往往由几个相对独立的三维实体构成，这些三维实体称为结构域。结构域是在三级结构与超二级结构之间的一个组织层次。
综上所述，蛋白质的三级结构是通过多种次级键和氨基酸侧链之间的相互作用形成的复杂三维构象，这种构象决定了蛋白质的功能和生物学活性。